El Nobel de Química 2008 premió este miércoles a los científicos que descubrieron la proteína fluorescente verde, la GFP en sus siglas en inglés, y desarrollaron sus aplicaciones biotecnológicas.
La propiedad de esta proteína de emitir luz verde cuando reciben luz ultravioleta ha revolucionado la investigación biológica. Gracias a ella, hoy se puede seguir bajo el microscopio cualquier proceso que ocurra dentro de una célula, en vivo y en directo.
La historia del descubrimiento de la GFP se remonta a los años 60. Osamu Shimomura había llegado al laboratorio de Frank Johnson en la Universidad de Princeton en Nueva Jersey (E.U.) procedente de Japón con el propósito de averiguar qué hacía brillar a la medusa "Aequorea victoria".
En 1962, Shimomura publicaba junto a Johnson cómo habían obtenido la aecuorina, la proteína que le daba a la medusa el color azul, y mencionaban además el aislamiento de otra que brillaba bajo la luz ultravioleta y a la que llamaron proteína verde (el nombre de GFP llegaría más tarde).
Un segundo paso
El segundo galardonado, Martin Chalfie, tuvo noticia de la proteína verde de Shimomura años después, en 1988, en el transcurso de un seminario. Chalfie trabajaba con el gusano transparente "Caenorhabditis elegans", un animal minúsculo que no mide más de un milímetro.
Pensó que si conseguía aislar el gen de la GFP podría introducirlo en las células de sus gusanos y hacerlas brillar. Es más, podría incluso fusionarla a otras proteínas a modo de "farolillo" y seguir sus movimientos dentro las células de sus gusanos.
En un par de años y con la colaboración de Douglas Prasher y Ghia Euskirchen, Chalfie consigue producir la GFP en la bacteria "Escherichia coli", y en 1994, en las neuronas que controlan el tacto en el gusano "C. elegans".
Las conclusiones
El trabajo de Roger Tsien, el tercer laureado, consistió en modificar la GFP original para adaptarla mejor a las necesidades de la investigación. Tsien cambió pequeñas partes de la proteína, haciendo que ésta brillara no sólo mucho más, sino que también lo hiciera con otros colores: azul, amarillo y cian.
Lo que no consiguió, sin embargo, fue que brillara con luz roja, una luz que penetra mejor en los tejidos biológicos y resulta más práctica para su estudio. La proteína fluorescente roja, la DsRED, la obtuvieron poco después los rusos Mijaíl Matz y Sergei Lukyanov del coral, pero resultó ser demasiado grande, compleja y poco brillante.
El equipo de Tsien consiguió solventar los problemas de la DsRED y conseguir, al igual que hicieran con la GFP, que brillara en otros colores. mPlum (ciruela), mCherry (cereza), mStrawberry (fresa), mOrange (naranja) y mCitrine (cítrica) son algunas de variaciones de la rediseñada DsRED, que emiten luz del color de su nombre.
El campo de aplicaciones de la GFP y sus sucesoras es amplísimo. Hoy en día existen incluso variaciones que se usan como sensores porque se "encienden" cuando hay alguna sustancia en concreto a su alrededor, como arsénico, metales pesados como el cadmio o el zinc o el explosivo trinitrotolueno (TNT).
